Più della metà dei casi di demenza oggi sono classificati come malattia di Alzheimer, una malattia neurodegenerativa cronica che colpisce gradualmente la cognizione e la memoria di una persona.
Fino ad oggi si pensava che fosse causata da fattori genetici e di invecchiamento, i cattivi e i principali colpevoli della malattia sono attribuiti alle placche senili e ai grovigli neurofibrillari, che portano alla neuroinfiammazione e, in sequenza, alla morte dei neuroni.
Tuttavia, una nuova teoria sulle cause del morbo di Alzheimer getta una luce nel cielo della ricerca medica.
La teoria è che la genetica e l'invecchiamento non siano gli unici fattori responsabili della formazione di grumi di amiloide - la proteina che si accumula tra i neuroni causando il morbo di Alzheimer - ma che possa essere anche una risposta scatenante a un'infezione microbica.
Osserviamo più da vicino una scala neurologica per comprendere l'intero quadro di ciò che accade all'interno di un cervello affetto dalla malattia di Alzheimer. Sono in atto due fenomeni principali.
Una proteina chiamata tau è responsabile del mantenimento della stabilità fornendo supporto ai microtubuli all'interno dei neuroni. Nel cervello affetto da questa patologia, la tau viene modificata biochimicamente da una reazione chiamata iperfosforilazione.
Il risultato di questo cambiamento sono pezzi di proteine insolubili all'interno del neurone, che rompono l'intero sistema e uccidono le cellule neuronali.
Questi pezzi insolubili di proteine tau si aggregano l'uno all'altro formando il grovigli neurofibrillari.
Il placche senili sono fatti di peptidi amiloide-β. Una proteina presente nelle membrane dei neuroni (pre-amiloide) subisce un processo di scissione che porta a pezzi liberi di amiloide-β all'esterno dei neuroni*.
Questi pezzi dovrebbero essere ripuliti dal mezzo esterno del neurone da cellule ed enzimi speciali attraverso la fagocitosi, ma a causa di fattori genetici o di invecchiamento, questo processo non avviene in modo abbastanza efficiente, portando a pezzi liberi di proteine amiloidi-β insolubili che iniziano ad aggregarsi in placche.
Le placche amiloidi sono quelle più studiate e discusse per essere la causa della malattia di Alzheimer. Ma gli scienziati affermano anche che i grovigli neurofibrillari sono direttamente associati alla progressione della malattia.
Gli scienziati hanno trovato grumi di amiloide anche in cervelli sani post mortem. Ciò significa che anche in un cervello vecchio e sano il processo di pulizia diventa meno efficiente, ma non tanto quanto in un cervello con la malattia di Alzheimer.
Pertanto, un gran numero di placche senili e di grovigli neurofibrillari è ciò che caratterizza la malattia di Alzheimer; essi diventano estremamente tossici per il cervello e modificano l'efficienza e la qualità delle sinapsi.
I soggetti colpiti presentano sintomi come perdita di memoria, confusione legata al tempo e alla posizione, depressione, ansia, problemi di linguaggio e comunicazione, instabilità dell'umore e altri ancora.
Nella nuova teoria propostaLe placche amiloidi sono un meccanismo di protezione del cervello dalle infezioni microbiche.
Il gene dell'amiloide-β è presente in gran parte del gruppo dei vertebrati e si è conservato in diverse specie per diverse generazioni, il che significa che dovrebbe avere un ruolo utile e importante per il nostro organismo, non solo agendo come qualcosa di dannoso - se non fosse valido o benefico, il gene sarebbe scomparso molto tempo fa attraverso il percorso evolutivo.
Gli scienziati hanno esaminato migliaia di cervelli post-mortem di persone affette dal morbo di Alzheimer.
Sebbene abbiano incontrato difficoltà nell'analizzare questi tipi di cervello a causa delle cattive condizioni, sono stati in grado di studiare e raccogliere informazioni per proporre in seguito alcuni possibili fattori scatenanti dei microbi.
Questi trigger sono meccanismi di difesa contro alcuni tipi di herpes virus umani, come l'herpesvirus 1, 6A e 7, e tre batteri, Polmonite da clamidia, Borrelia burgdorferi, Porphyromonas gingivalis.
La teoria è che la beta-amiloide abbia inizialmente una funzione difensiva, intrappolando i microbi che si muovono verso il cervello, bloccando una possibile infezione o malattia.
Come già detto, a causa di fattori di invecchiamento, il cervello perde la capacità di pulire efficacemente gli amiloidi. Pertanto, l'idea della funzione dell'amiloide potrebbe essere sbagliata; probabilmente è coinvolta in un tipo di protezione antimicrobica contro gli invasori del cervello, essendo classificata come peptide antimicrobico.
Gli scienziati hanno ottenuto risultati positivi cercando di dimostrare che la β-amiloide può uccidere i microrganismi di alcune malattie comuni.
Inoltre, un altro studio iniziato nel 2007 e che dovrebbe concludersi nel 2022 presso l'Università di Columbia a New York sta testando un farmaco antivirale in pazienti con herpes simplex virus 1 e malattia di Alzheimer lieve, per vedere se il farmaco può rallentare la progressione della malattia.
Per ora, l'unica cosa che possiamo fare è sperare per il meglio e aspettare i risultati.
Questa nuova teoria proposta non è ancora ben accettata da tutta la comunità scientifica. Molti scienziati sostengono che, anche se questa nuova teoria venisse dimostrata, i fattori genetici e le mutazioni negative sarebbero comunque la causa principale della malattia.
La malattia di Alzheimer è una patologia di cui si conoscono ancora poco le vere cause, non esiste una cura e non ci sono molte opzioni terapeutiche. Se questa teoria si rivelasse vera, potrebbe essere il primo passo verso trattamenti migliori. Forza scienza!
Riferimenti
ABBOTT, A. Le infezioni stanno seminando alcuni casi di malattia di Alzheimer? Natura, v. 587, n. 7832, pag. 22-25, 4 nov. 2020.
CECÍ, K. et al. Biomarcatori nella malattia di Alzheimer. Geriatria, Gerontologia e Invecchiamento, v. 6, n. 3, pagg. 273-282, 2012.
MAKIN, S. L'ipotesi amiloide sotto processo. Natura, v. 559, n. 7715, p. S4-S7, 25 lug. 2018.
YOO, K.-Y.; PARK, S.-Y. Terpenoidi come potenziali terapie anti-Alzheimer. Molecole, v. 17, n. 3, pagg. 3524-3538, mar. 2012.
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